AHSP: nowy pomocnik hemoglobiny 3

Niedawno małe białka. Białko stabilizujące hemoglobinę (AHSP) zostało zidentyfikowane i stwierdzono, że specyficznie wiąże się z a-globiną, stabilizuje jego strukturę i ogranicza toksyczne działanie nadmiaru a-globiny, które przejawiają się w dziedzicznym zaburzeniu krwi. talasemia. W tym wydaniu JCI Yu, Weiss i współpracownicy wykazali, że AHSP ma również kluczowe znaczenie dla tworzenia się i stabilizacji normalnych ilości hemoglobiny, nawet gdy. -Globina jest niewystarczająca, co wskazuje na unikalne i wcześniej niezidentyfikowane role tej cząsteczki (zobacz powiązany artykuł zaczynający się na stronie 1856). Normalne tworzenie i funkcjonowanie ludzkiej hemoglobiny (Hb) jest jednym z cudów ewolucji człowieka i procesu doboru naturalnego. Daj sobie radę i masz najlepszą molekułę funkcjonalną, o której wiadomo, że zbiera tlen w płucach i dostarczasz ją potrzebującym komórkom, aby ich molekularne i komórkowe silniki działały z maksymalną wydajnością. Zepsuj to i to jest wielki problem. Badania przeprowadzone ponad 50 lat temu ujawniły pozorną względną prostotę procesu tworzenia się Hb (rysunek 1A). Geny a-globiny, z których dwa są obecne na każdym haploidalnym chromosomie 16, wytwarzają polipeptydy lub łańcuchy a-globiny (apo-a); dwa geny y-globiny, z których jeden z każdego z rodziców jest obecny na chromosomie 11, produkuje. -globinę (apo.). Te łańcuchy a- i (3 -globinowe spontanicznie łączą się z hemem, ugrupowaniem zawierającym żelazo, tworząc odpowiednio AHb i / Hb, które następnie dimeryzują jako Hb .. Dimery następnie szybko fałdują się, aby utworzyć funkcjonalny tetramer przenoszący tlen, Hb, główną dorosłą postacią jest HbA (znana również jako Hb2-2a2). Figura 1Hb formacja zi bez AHSP. (A) W normalnych komórkach, locus (3 -globiny na chromosomie 16 i locus (3 -globiny na chromosomie 11 wytwarza odpowiednio mRNA a- i P-globiny oraz polipeptydy a- i p-globiny, które łączą się z cząsteczką hemu do postaci Dimery Hb (Hb.). Dwa Hb dimery łączą się i tworzą tetramer HbA Hb. AHSP stabilizuje i solubilizuje nowo utworzone i nadmiarowe łańcuchy a-globiny jako apo-y-globinę i aHb. Brak AHSP zwykle prowadzi do łagodnej niedokrwistości z powodu wytrącenia w niestabilizowanym stanie. łańcuchy (nie pokazane). (B) W. talasemia, występuje nadmierne tworzenie się .-globiny z powodu zmniejszonej lub nieobecności wytwarzania .-globiny. Nadmiar (3 -globiny wytrąca się w komórkach i na błonach i prowadzi do nieefektywnej erytropoezy w jądrzastych krwinkach czerwonych w szpiku kostnym i hemolizie krwinek czerwonych w krążących krwinkach. W przypadku braku AHSP, niedokrwistość jest gorsza z powodu dalszej destabilizacji nadmiaru a-globiny (nie pokazano). (C) W tym wydaniu JCI, Yu et al. (11) pokazują, że u myszy z. talasemia, występuje nadmiar łańcuchów a-globiny z powodu niedoboru a-globiny i łagodna anemia
[więcej w: jak zrobić chłopakowi dobrze ustami, fizjoterapia uroginekologiczna, leczenie lekomanii ]

Tags: , ,

No Responses to “AHSP: nowy pomocnik hemoglobiny 3”

  1. Elżbieta says:

    Article marked with the noticed of: ranking gainerów[...]

  2. Albert says:

    ja mam niedoczynność na tle Hashimoto

  3. Jagna says:

    [..] Odniesienie w tekscie do psychoterapeuta lublin[...]

  4. Victoria says:

    Też tak miałam ostatnio

  5. Old Orange Eyes says:

    [..] odnosnik do informacji w naukowej publikacji odnosnie: rehabilitacja opole[...]

  6. Aleks says:

    może powodować powikłania, niezależnie od doświadczenia lekarza

Powiązane tematy z artykułem: fizjoterapia uroginekologiczna jak zrobić chłopakowi dobrze ustami leczenie lekomanii